由东京大学的KannosukeYabe、AsukaKamio和SoichiInagaki领导的研究人员发现，在拟南芥中，组蛋白H3赖氨酸-9(H3K9)甲基化(传统上被认为是关闭基因转录的标志)也可以通过另外两种蛋白质和组蛋白标记的相互作用来开启基因表达。

分子机制表明，H3K9甲基化并非简单的“关闭开关”，而更像是一个微调DNA转录的“调光开关”。这一发现表明其他生物体中也可能存在类似的机制。该研究结果发表在《科学进展》杂志上。

DNA经常被称为“生物体的蓝图”。然而，称它为“细胞的工具箱”可能更准确，因为细胞还需要控制转录哪些基因(DNA的基本组成部分)，换句话说，就是“打开或关闭”。

这就是表观遗传学，它涉及多种蛋白质的复杂相互作用，例如组蛋白。H3K9甲基化是与关闭DNA转录相关的表观遗传标记。尽管H3K9甲基化是在25年前发现的，但其分子机制尚未全部阐明。

“生物系统非常复杂，”首席研究员Inagaki说，“我们几乎不可能准确了解生命是如何运作的。但我们可以尝试了解其中的一小部分。基因活动的调节是生命的基础，与许多生物现象有关。”

研究人员选择研究拟南芥(俗称大叶芹)基因调控的分子机制。研究小组使用了一种称为染色质免疫沉淀测序(ChIP-seq)的技术。该技术提供了蛋白质如何与DNA相互作用的详细视图。它可以非常精确地分析蛋白质修饰的位置，使其成为研究组蛋白甲基化的合适工具。然后，H3K9甲基化的特殊作用的结果就出来了。

“起初，我并没有关注分析结果，”稻垣回忆道，“大约一年的时间里，我都没有对这个课题做进一步的研究。我忽略了这个发现，因为它太出乎意料了。但有一天，我突然顿悟，脑子里一切都说得通了。此后，证明H3K9甲基化具有双重作用的假设就很顺利了。”

H3K9甲基化的双重作用是通过另外两种蛋白质LDL2和ASHH3实现的。LDL2通过去除另一个组蛋白标记H3K4甲基化来帮助关闭基因。ASHH3通过第三个组蛋白标记H3K36甲基化阻止LDL2工作来打开基因。这三个组蛋白标记(H3K9、H3K4、H3K36)之间的复杂关系决定了基因的活性。

“我很高兴我们发现了H3K9甲基化基因调控的基本方面，尽管许多生物体中已经开展了许多有关H3K9甲基化功能和控制机制的研究。我希望这一发现将激发进一步的科学努力，阐明基因调控的工作原理，”Inagaki说道。

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