在《物理评论快报》的一篇论文中，马克斯·普朗克动力学与自组织研究所 (MPI-DS) 生命物质物理系的科学家提出了一种如何克服复杂系统中能量障碍的机制。这些发现有助于设计分子机器并了解活性物质的自组织。

物理学和生物学中，系统都力求达到能量最小的状态：当球从斜坡上滚下，滚过凹凸不平的沙地时，它最终会停在凹陷处。如果没有来自外部的更多能量，它就不会再次开始移动，即使附近有斜坡或更深的凹陷进一步降低能量水平。

在生物学中，这种现象也出现在蛋白质折叠中。特别是在复杂系统中，蛋白质可能在完成组装之前就陷入局部能量最低点。这会妨碍它们的功能，并导致它们陷入无法摆脱的静态平衡状态。

MPI-DS 的研究人员现已研究非互惠相互作用如何帮助克服这种状态。这些相互作用通常发生在分子结构之间，类似于捕食者-猎物行为。

一个分子可以被另一个分子吸引，而另一个分子又会被第一个分子排斥。这会导致动态相互作用，从而形成结构和图案，正如之前报道的那样。

“我们发现活性物质中的非互易相互作用有助于克服这些系统中的能量障碍，”与 Saeed Osat 共同撰写这项研究的第一作者 Jakob Metson 报告说。

在他们的论文中，科学家提出了一种利用非互易动态相互作用来抵消静态平衡陷阱的通用机制。他们的见解还可以帮助设计出更高效的分子系统。

MPI-DS 生命物质物理系主任 Ramin Golestanian 表示：“从概念层面来看，我们提出的机制经过 35 亿年的进化优化，可以实现生物酶所能实现的功能。”

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