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蛋白质是执行生命必需的多种功能的重要分子。为了正常发挥作用,许多蛋白质必须折叠成特定的结构。然而,蛋白质折叠成特定结构的方式仍然很大程度上未知。
东京大学的研究人员开发了一种新颖的物理理论,可以准确预测蛋白质如何折叠。他们的模型可以预测以前模型无法预测的事情。蛋白质折叠知识的提高可以为医学研究和各种工业过程带来巨大的好处。
你实际上是由蛋白质组成的。这些链状分子由数十到数千个称为氨基酸的小分子组成,形成头发、骨骼、肌肉、消化酶、对抗疾病的抗体等。
蛋白质通过折叠成各种结构来制造这些东西,这些结构反过来又形成这些更大的组织和生物成分。通过更多地了解这一折叠过程,研究人员可以更好地理解构成生命本身的过程。
这些知识对于医学也至关重要,不仅可以开发新的治疗方法和生产药物的工业流程,还可以了解某些疾病的发病机制,因为有些疾病就是蛋白质折叠出错的例子。因此,说蛋白质很重要是温和的说法。蛋白质是生命的物质。
受到蛋白质折叠重要性的鼓舞,艺术与科学学院的项目助理教授KojiOoka和生命科学系和物理系的MunehitoArai教授开始了改进蛋白质折叠预测方法的艰巨任务。由于多种原因,这项任务十分艰巨。
特别是,模拟分子动力学的计算要求需要强大的超级计算机。最近,基于人工智能的程序AlphaFold2可以准确预测给定氨基酸序列产生的结构。尽管如此,它仍无法提供蛋白质如何折叠的细节,使其成为一个黑匣子。
这是有问题的,因为蛋白质的形式和行为各不相同,以至于两个相似的蛋白质可能以完全不同的方式折叠。因此,两人需要一种不同的方法,而不是人工智能:统计力学,物理理论的一个分支。
“20多年来,一种名为Wako-Saitô-Muñoz-Eaton(WSME)模型的理论已经根据天然蛋白质结构成功预测了包含约100个或更少氨基酸的蛋白质的折叠过程,”Arai说。
“WSME一次只能评估蛋白质的一小部分,错过了相距较远的部分之间的潜在联系。为了克服这个问题,我们生产了一个新模型WSME-L,其中L代表“链接器”。我们的连接器对应于这些非局部相互作用,并允许WSME-L阐明折叠过程,而不受蛋白质大小和形状的限制,而AlphaFold2则无法做到这一点。”
但事情并没有就此结束。Ooka和Arai着眼于现有蛋白质折叠模型的其他局限性。蛋白质可以存在于活细胞内部或外部;内部的分子在某种程度上受到细胞的保护,但细胞外部的分子(例如抗体)在折叠过程中需要额外的键(称为二硫键),这有助于稳定它们。
传统模型无法考虑这些键,但WSME-L的扩展(称为WSME-L(SS))可以,其中每个S代表硫化物。更复杂的是,一些蛋白质在折叠开始之前具有二硫键,因此研究人员进行了进一步的增强,称为WSME-L(SSintact),它以额外的计算时间为代价来考虑这种情况。
“我们的理论使我们能够在相对较短的时间内绘制出一种蛋白质折叠途径的图谱;假设天然蛋白质结构可以通过实验或AlphaFold2预测获得,那么在台式计算机上处理短蛋白质只需几秒钟,在超级计算机上处理大蛋白质大约需要一个小时,”Arai说。
“由此产生的景观使人们能够全面了解长蛋白质的多种潜在折叠途径。至关重要的是,我们可以仔细检查瞬态的结构。这可能对研究阿尔茨海默氏症和帕金森氏症等疾病有帮助——这两种疾病都是由无法正确折叠的蛋白质引起的。”
“此外,我们的方法可能有助于设计新型蛋白质和酶,这些蛋白质和酶可以有效折叠成稳定的功能结构,用于医疗和工业用途。”
虽然这里产生的模型准确地反映了实验观察结果,但Ooka和Arai希望它们可以用来阐明许多尚未进行实验研究的蛋白质的折叠过程。
人类拥有大约20,000种不同的蛋白质,但只有大约100种蛋白质的折叠过程得到了彻底研究。
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