在康斯坦茨大学NMR光谱实验室的小管中，对枯草芽孢杆菌的冷休克蛋白B施加3,000bar的压力。这大约是海洋最深处水压的三倍。压力如此之大，以至于这种高度动态的蛋白质显示出在正常压力下不会足够明显的结构特征。

但为什么科学家要施加如此高的压力，而在自然条件下，我们星球上的其他任何地方都不会出现这种情况呢?答案是：研究在正常条件下难以观察到的波动性过程和特性。

康斯坦茨大学的弗雷德里克·伯纳(FredericBerner)解释说：“这种高压使我们能够看到在1bar下确实存在的状态，但我们只能在3,000bar下直接观察到。”从字面上看，“在高压下”，博士研究员研究由其结构决定的蛋白质的特性，以及结构的变化如何影响其特性。

在MichaelKovermann领导的康斯坦茨大学物理化学和核磁共振研究小组中，他最近实施了一种新方法，可以在3,000bar的压力下分析蛋白质的结构特性，并尽可能减少周围效应的影响。

蛋白质：结构如何影响其特性

蛋白质是生命的基本组成部分。它们由氨基酸链组成，其三维结构可以呈现多种形式。它们的“折叠”方式与长纸带可以折叠成不同的形状相同。

蛋白质的功能特性在很大程度上取决于它的折叠，因此相同的蛋白质可以在细胞中产生非常不同的作用，具体取决于它的折叠形式。“对于蛋白质来说，重要的是它们的结构，而结构又与功能相关。如果你想确定生化机制，你需要有关它们结构的信息，”伯纳说。

科学家们的目标是捕捉“纯”形式的蛋白质结构的特性——尽可能不受环境影响。然而，由于两个原因，这并不那么容易：首先，几乎总是与蛋白质周围的溶剂及其分子链的相邻部分发生相互作用。

其次，蛋白质是高度动态的，它们的折叠始终处于运动状态。例如，有些蛋白质会像剪刀一样不断折叠并返回。在它打开的一瞬间，化学反应就发生了。这种情况发生得太快，研究人员无法直接对其进行检查。

高压下

这就是3,000bar的压力发挥作用的地方：分子被压入某种状态——其结构被操纵：剪刀保持打开状态。利用磁共振波谱，研究人员现在可以研究在常压下无法直接看到的蛋白质的特定结构特性。

以前的分析方法通常已经接受了环境影响，然后尝试将其排除在外。相比之下，科弗曼和伯纳的新高压方法可以从一开始就抑制或“纠正”环境影响(“本质上”)，从而可以尽可能少地观察受到影响的蛋白质。将新方法与现有方法结合使用和比较特别有意义，因为这样各种影响因素就变得详细可见。

康斯坦茨大学发明的高压工艺即使在应用的早期阶段也带来了非常好的效果。伯纳和科弗曼解释说，现在将进行进一步的实验和计算机模拟，以进一步测试并可能完善该过程。

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