在《自然通讯》最近发表的一篇文章中，美因茨约翰内斯·古腾堡大学(JGU)、科隆大学和奥尔登堡大学的联合研究小组展示了他们关于非典型隐花色素蛋白(Cry)功能的发现。

这些蛋白质存在于多种生物体中，并且它们通常参与光控制的生物过程。例如，海洋刚毛蠕虫Platynereisdumerilii使用一种名为L-Cry的特殊Cry蛋白来区分阳光和阳光和月光以及不同的月相。

这对于蠕虫通过内部月历(也称为周历时钟)将其繁殖与满月相同步至关重要。科隆的研究人员利用他们大学的冷冻电子显微镜平台，在不同的光照条件下可视化了L-Cry蛋白的三维结构。

这些结构分析的结果以及主要在美因茨大学进行的生化研究的结果表明，在黑暗中，L-Cry采用所谓的二聚体排列，该排列由两个通过稳定连接连接的亚基组成，而在强光照射下在类似阳光的照射下，它会分解成亚基或单体。

不仅仅是空间布局不同寻常，而且对应于以前在其他Cry蛋白中未观察到的排列。光诱导变化的方向也是不寻常的，因为对于其他Cry蛋白，仅描述了相反的过程，即从黑暗中的单体排列到光中的二聚体或更高的寡聚体排列。

研究小组还确定了蛋白质的主要结构特征，这些特征对于这种不寻常的行为很重要。此外，对三维结构的了解使研究人员能够在L-Cry蛋白中引入靶向突变中引入靶向突变，以进一步表征其作为光感受器的功能。

“我们的研究结果可以解释L-Cry如何区分阳光和月光：强烈的阳光总是同时激活二聚体的两个亚基，从而引发其分解成单个亚基。然而，从统计数据来看，明显较弱的月光仅激活两个亚基之一”，美因茨大学领导这项研究的JGU分子生理学研究所的EvaWolf教授解释道。

研究结果凸显了L-Cry在高度多样化的Cry蛋白中的独特性及其广泛的功能。例如，它们也被认为是鸟类感知地球磁场的传感器蛋白。

解码昼夜节律钟分子过程的第一步

“研究光敏蛋白始终是一个挑战，”EvaWolf教授领导的JGU研究小组的博士生、该研究的主要贡献者HongHaVu说。

“在准备用于分析的L-Cry蛋白时，我们需要在黑暗中或在特定定义的红光条件下进行所有实验过程，以防止这些对光非常敏感的蛋白意外预激活。对于L-Cry蛋白的功能表征哭，也是需要利用光照条件的，就像刚毛虫在自然栖息地遇到的那样。”

“只有这样我们才能将L-Cry作为阳光和月光受体的具体特性与其他隐花色素进行比较。”

EvaWolf教授补充道：“我们的研究为了解这种最不寻常的阳光和月光受体的工作原理提供了重要的新见解。此外，我们对L-Cry功能的结构和分子机制见解开辟了未来的研究途径，应有助于我们更好地了解L-Cry的功能。”涉及周月钟与月相同步的分子过程仍然很大程度上未知。”

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